hsfi1 es una proteína de bajo peso molecular que interacciona con centrin y es interés de nuestro lab estudiar esta interacción.  En este semestre estuve trabajando en conjunto con otros 2 compañeros en mejorar el protocolo de purificación del dominio 10 de la proteína hsfi1 para obtener mejor yield.  Esta tarea ha sido bastante ardua ya que este dominio es poco soluble y se precipita fácilmente.  Después de intentar de varias maneras, se logró solubilizar la proteína al añadirle detergente (Sarcosyl y Triton X-100) mientras esta se pasaba por la columna de níquel (recuerda que mi proteína tiene un tag de GST).  Al analizar las geles de nuestras fracciones recolectadas después de la purificación, se vio que la proteína se estaba quedando pegada en las paredes de cristal de la columna cromatográfica y en la matriz de la columna.  Esto se resolvió usando una columna de plástico y añadiéndole detergente a los buffers de elución para despegar la proteína de la matriz. Además, se regeneró la matriz de glutationa (es la matriz usada para las proteínas con GST tag) para aumentar el binding affinity. Próximamente, estaremos purificando este dominio desde el principio para estrenar oficialmente nuestro protocolo nuevo.

En otra nota, quisiera felicitar a todos los que presentaron sus proyectos en la conferencia de ABRCMS.  He tenido el privilegio de asistir a esta conferencia en otros años, y siempre ha sido una gran experiencia de enriquecimiento profesional.  Es una oportunidad para presentar tu trabajo y conocer otros estudiantes de otras universidades y en qué están trabajando ellos.